Remmers van enzymen
Laat een bericht achter
Stoffen die de katalytische activiteit van het enzym kunnen verminderen zonder denaturatie van het enzymeiwit te veroorzaken, worden gezamenlijk remmers van het enzym genoemd [5]. De meeste remmers binden zich aan de noodzakelijke groepen binnen en buiten het enzymactiviteitscentrum, waardoor de katalytische activiteit van het enzym wordt geremd. De enzymactiviteit werd hersteld nadat de remmer was verwijderd. De remming van enzym kan worden onderverdeeld in onomkeerbare remming en reversibele remming volgens de mate van strakke combinatie van remmer en enzym.
1. Irreversibele remmers zijn voornamelijk covalent gebonden aan enzymen
Remmers van onomkeerbare remming combineren gewoonlijk met de noodzakelijke groepen op het actieve centrum van het enzym door covalente bindingen om het enzym te inactiveren. Deze remmer kan niet worden verwijderd door dialyse, ultrafiltratie en andere methoden.
2. Niet-covalente binding van reversibele remmers aan enzymen en/of enzymsubstraatcomplexen
Reversibele remmingsremmers kunnen reversibel binden aan het enzym en/of enzymsubstraatcomplex via niet-covalente bindingen om de enzymactiviteit te verminderen of te elimineren. De remmer kan worden verwijderd door dialyse of ultrafiltratie. Hier zijn drie veelvoorkomende reversibele remmende effecten.
1) Competitieve remming
De structuur van de remmer is vergelijkbaar met die van het substraat, dat kan concurreren met het substraat om het actieve centrum van het enzym, waardoor wordt voorkomen dat het enzym zich met het substraat verbindt om tussenproducten te vormen.
2) Niet-competitieve remming
Sommige remmers combineren met essentiële groepen buiten het actieve centrum van het enzym, wat de combinatie van het enzym en het substraat niet beïnvloedt. Er is geen concurrentie tussen substraat en remmer. Het enzymsubstraatremmercomplex (ESI) kan het product echter niet verder afgeven [6].
3) Concurrerende remming
Dergelijke remmers binden alleen aan de tussenproducten (ES) gevormd door enzymen en substraten, wat resulteert in een afname van de hoeveelheid tussenproducten. Op deze manier wordt de hoeveelheid producten die worden omgezet van tussenproducten verminderd, en de hoeveelheid gedissocieerde enzymen en substraten van tussenproducten wordt ook verminderd
